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Solución:
Solución 1:
Excursión a la química de coordinación simple: enlaces, backbonding y esquemas orbitales simples
Consulte la respuesta de Breaking Bioinformatic para el esquema MO del monóxido de carbono, es muy útil. También puede mirar las imágenes orbitales en esta respuesta de Martin. El monóxido de carbono puede unirse a los centros metálicos vía un enlace coordinativo σ donde el HOMO de $ ce CO $ interactúa con los orbitales metálicos y también por el backbonding π, mencionado Breaking Bioinformatics. Comenzaré tocando el enlace σ para que luego podamos entender mejor el enlace π. En la figura 1 se puede ver el esquema orbital molecular de un complejo compuesto por un ión metálico central y seis ligandos que donan exclusivamente de forma σ.
Figura 1: Esquema orbital molecular de un complejo octaédrico con seis donantes σ alrededor de un metal central. Copiado de este sitio y utilizado por primera vez en esta respuesta mía. Los orbitales metálicos son 3d, 4s, 4p de abajo hacia arriba; los orbitales del ligando son de tipo s.
Notarás que la figura 1 contiene las representaciones irreductibles de los orbitales debajo de ellos. Los orbitales solo pueden interactuar si tienen representaciones irreductibles idénticas; de lo contrario, sus interacciones sumarán cero. Podemos ver que los orbitales d de metal se dividen en un $ mathrm t_ 2g $ establecer y y $ mathrm e_g ^ * $ colocar. Este es el efecto del enlace σ y la razón por la que estabiliza toda la entidad.
El enlace π solo puede ocurrir si los ligandos tienen orbitales disponibles de simetría π. Los orbitales 2π de $ ce CO $ son un buen ejemplo, pero también se podría simplemente asumir un haluro con sus orbitales p para el mismo efecto. Más abajo en el scriptum de Internet del que copié originalmente la imagen, puede ver un conjunto de dos imágenes que presentan orbitales p. Doce orbitales de tipo p ligando se transformarán como $ mathrm t_ 1g + t_ 1u + t_ 2g + t_ 2u $, por lo tanto, se introduce una interacción estabilizadora / desestabilizadora adicional para el $ mathrm t_ 2g $ orbitales. Debido a la $ 2 unicode[Times]x3c0 ^ * ( ce CO) $ Los orbitales son similares en energía a los del metal. $ mathrm t_ 2g $y vacíos, pueden estabilizar el pozo anterior, creando una estabilización posiblemente fuerte para el sistema en general. Dado que esta es una interacción de dos orbitales que crean orbitales de enlace y antienlazamiento, y dado que el orbital molecular resultante está lleno de dos electrones que provienen del centro de metal esto se denomina backbonding π.
El modo de unión del monóxido de carbono a la hemoglobina.
Después de esta extensa discusión de antecedentes, puede quedar claro que $ ce CO $ es generalmente un buen ligando. Por razones que no entré, un complejo de carbonilo de metal iones no es tan estable, pero un solo ligando de carbonilo casi siempre será beneficioso. Tal es el caso del sistema de porfirina-hierro (II) que forma el corazón de la hemoglobina: el ion central de hierro (II) está bien coordinado desde cinco direcciones (cuatro del anillo de porfirina y una histidina de hemoglobina) y tiene una unión débil átomo de agua en el estado fundamental en su sexta ranura de coordinación, a veces desplazado por una histidina distal. El monóxido de carbono puede difundirse y unirse muy bien a este sistema, desplazando el agua débilmente unida y la histidina. De hecho, el hemo aislado puede unirse al monóxido de carbono. $ 10 ^ 5 $ veces mejor que puede oxígeno.
Esto es algo que la naturaleza realmente no pudo inhibir, porque se basa en propiedades fundamentales, pero también algo que a la naturaleza realmente no le importaba, porque la concentración natural de monóxido de carbono es muy baja, y la naturaleza rara vez tuvo que lidiar con ella inhibiendo competitivamente. unión de oxígeno a la hemoglobina.
El modo de unión del oxígeno a la hemoglobina.
Oxígeno, el $ ce O2 $ molécula, es un donante σ absolutamente bajo, especialmente en comparación con $ ce CO $. Su esquema de orbitales moleculares es generalmente el del monóxido de carbono, excepto que es completamente simétrico y se incluyen dos electrones más: ellos pueblan los orbitales 2π para dar un estado fundamental de triplete. Estos orbitales son ahora los HOMO y apenas se extienden al espacio de una manera significativa; además, el par solitario todavía existente en cada átomo de oxígeno tiene ahora una energía mucho más baja y tampoco se extiende al espacio y, por lo tanto, no puede unirse a un centro metálico en de una manera σ.
Lo que sucede aquí es bastante complejo, y la última conferencia que escuché sobre el tema básicamente decía que aún no se ha proporcionado evidencia concluyente final. Orthocresol analiza los diferentes puntos de vista en detalle en esta pregunta. Sin embargo, las propiedades diamagnéticas del complejo resultante son incuestionables y, por lo tanto, se debe asumir un estado fundamental singlete o uno en el que el acoplamiento antiferromagnético cancela cualquier espín a nivel molecular. Dado que el estado fundamental de la hemoglobina tiene un centro de hierro (II) de alto espín y el estado fundamental del oxígeno es un triplete paramagnético, tiene sentido asumir que esos dos son los competidores iniciales.
El profesor Klüfers ahora establece que los pasos son los siguientes:
El hierro (II) está en un estado de alto espín con cuatro electrones desapareados;
Se aproxima el triplete paramagnético del oxígeno y uno de sus $ unicode[Times]x3c0 ^ * $ coordenadas de los orbitales al centro del hierro (II) en forma σ.
Esto induce una transición de alto giro y bajo giro en el hierro y reorganiza ligeramente la esfera del ligando (acercando el oxígeno al centro del hierro). Ahora tenemos un centro de hierro singlete (II) de bajo espín y un medio enlace σ coordinativo del oxígeno. Podemos attribute ese electrón al centro de hierro.
A través de la combinación lineal, podemos ajustar el orbital σ portador de espín y los orbitales de hierro poblados para que se genere un orbital que pueda interactuar con el otro$ unicode[Times]x3c0 ^ * $ de oxígeno en forma π.
Por lo tanto, esperamos un acoplamiento antiferromagnético y un estado general que se puede describir mejor como $ ce Fe ^ III – ^ 2O2 ^ .- $ – una oxidación formal de un electrón de hierro a hierro (III), que reduce el oxígeno a superóxido ($ ce O2 – $).
Si los orbitales portadores de espines son todos tratados como centrados en el metal, obtenemos una $ ce Fe ^ II – ^ 1O2 $ estado.
(El contenido del enlace que cité está en alemán; la traducción es mía y está abreviada del original).
Solo debido a la esfera de ligando complejamente ajustada y también debido a la transición estabilizadora de alto giro y bajo giro (más la reorganización), el oxígeno es capaz de unirse al hierro. en absoluto. La histidina distal estabiliza aún más el complejo mediante un enlace de hidrógeno, aliviando ligeramente la carga. Es de suponer que la naturaleza hizo muchos ajustes a lo largo de la evolución, ya que todo el proceso es bastante complejo y está bien ajustado para recolectar oxígeno donde es abundante (en los pulmones) y liberarlo en los tejidos donde es escaso.
Comparación de los modos de unión de oxígeno y monóxido de carbono
La imagen más simple que dibujé arriba para el monóxido de carbono no es correcta. Dentro de la hemoglobina, monóxido de carbono además se une de forma angular como si fuera oxígeno; consulte la respuesta de bonCodigo para los modelos de átomos que llenan el espacio. Esto se debe a que todo el bolsillo de unión está hecho para permitir que el oxígeno se una (como dije), intentando así todo para que el oxígeno sea un hogar cómodo. El monóxido de carbono se filtra bastante allí, su afinidad de unión se reduce en un factor de $ 1000 $. Sin embargo, dado que comenzamos con una diferencia de afinidad de unión de $ 10 ^ 5 $, el monóxido de carbono todavía puede unirse $ 100 $ veces mejor que el oxígeno.
Resumen
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El monóxido de carbono es generalmente un buen ligando que puede unirse bien a los centros metálicos.
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El oxígeno es generalmente un ligando pobre.
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La naturaleza hizo todo lo posible para hacer del oxígeno un hogar confortable en la hemoglobina.
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Al hacerlo, el bolsillo de encuadernación se convirtió sustancialmente menos cómodo para $ ce CO $.
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Pero como el monóxido de carbono era tan bueno y el oxígeno tan pobre para empezar, el primero todavía se une mejor que el segundo.
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A la naturaleza realmente no le importaba, porque las personas rara vez entran en contacto con el monóxido de carbono, por lo que se tuvo en cuenta el daño colateral.
Solución 2:
La respuesta tiene que ver con pi-backbonding.
En esencia, la molécula de CO tiene una carga formal negativa en el carbono (es neutra porque el oxígeno tiene una carga formal positiva). Sin embargo, C es bastante electropositivo y le gustaría aliviar el estrés causado por la carga formal negativa. Para aliviar el estrés causado por la carga negativa, la molécula de CO querrá unirse al hierro.
La forma en que lo hace está relacionada con los orbitales moleculares del CO, que se ven así:
Tenga en cuenta que los orbitales sigma 4, 5 y 6, así como el orbital 2 pi, son todos antienlazantes. Los denotaré con * de ahora en adelante.
Tal como se encuentra el CO en este momento, tiene un orden de enlace de tres (los dos sigmas inferiores se cancelan entre sí, ya que 4 * se antienlaza mientras que 3 se enlaza). Ninguno de sus orbitales, tal como están, puede participar en la vinculación.
Sin embargo, debido a que el carbono quiere deshacerse de la carga negativa, el CO hará un truco interesante. Promoverá un electrón del orbital 5 sigma a 2 * pi. Esto reduce el orden de enlace del CO de tres a dos e introduce una separación de un par de electrones. La imagen del orbital 2 * pi se muestra aquí, en la parte superior:
Entonces, ¿cómo es esto más estable? De forma aislada, no lo es. Sin embargo, recuerde, no estamos operando de forma aislada: hay una plancha cerca. Lo más destacado es que el hierro tiene un orbital ad, que se parece a:
Ahora, el hierro puede poner un electrón en este orbital d y unirlo con el orbital estrella pi * en el CO en el extremo del carbono. Esto es enormemente estable (tenga en cuenta que estábamos dispuestos a promover un electrón en un orbital desocupado y romper un par de electrones para hacerlo), especialmente porque alivia el estrés de carga para hacerlo (a diferencia del oxígeno molecular, que no hace tal cosa). Este retroceso es también la razón por la que el cianuro se estabiliza sobre el hierro.
Entonces, ¿por qué la hemoglobina no está diseñada para unirse al oxígeno con la mayor fuerza posible? Seguramente parecería que esto sería una ventaja, evolutivamente, si el oxígeno pudiera unirse fuertemente y nunca soltarse. Pero oxigeno necesidades soltar: la hemoglobina es una proteína de transporte y necesita liberar oxígeno a los tejidos. Es por eso que hay muchas cosas que unen a los hemes más estrechamente que el oxígeno molecular: necesitamos $ ce O_2 $ en nuestros tejidos, no bloqueados en la hemoglobina para siempre.
EDITAR: La hibridación del hierro en la proteína a menudo (pero incorrectamente) se asigna como $ ce sp ^ 3d ^ 2 $. Esto está implícito en la geometría octaédrica que toman los ligandos alrededor del hierro: el hemo consiste en un hierro unido en cuatro sitios de coordinación por un anillo de porfirina, un sitio por una histidina y el último sitio por el oxígeno que el hierro necesita para unirse.
La formula:
$ ce Fe (II) + CO -> Fe (III) CO $
Solución 3:
Agradezco la respuesta anterior de BreakingBioinformatics. Sin embargo, he estado buscando las reacciones de oxidación que involucran al Fe en este caso. Encontré material útil aquí. Se basa en el libro de texto, Química: principios, patrones y aplicaciones, 2007, Bruce Averill, Patricia Eldredge.
Nota: La siguiente imagen solo muestra la unión de la mioglobina.
Aquí está el texto que explica algunos detalles relevantes e interesantes sobre la afinidad de O2 y CO, aunque el enfoque principal del texto está en función principal de la histidina distal en la prevención del autoenvenenamiento por CO.
El oxígeno no es único en su capacidad para unirse a un complejo hemo ferroso; las moléculas pequeñas como el CO y el NO se unen a la desoximioglobina incluso con más fuerza que el O2. La interacción del hierro hemo con oxígeno y otras moléculas diatómicas implica la transferencia de densidad electrónica desde los orbitales t2g llenos del ion d6 Fe2 + de bajo espín a los orbitales π * vacíos del ligando. En el caso de la interacción Fe2 + –O2, la transferencia de densidad electrónica es tan grande que la unidad Fe – O2 puede describirse como que contiene Fe3 + (d5) y O2− de bajo espín. Por lo tanto, podemos representar la unión del O2 a la desoxihemoglobina y su liberación como una reacción redox reversible:
$ ce Fe ^ 2+ + O2 ⇌ Fe ^ 3+ – O ^ 2 – $ (26.8.2)
Como se muestra en la Figura 26.8.4 (la figura no se está cargando), la unidad de Fe – O2 está doblada, con un ángulo de Fe – O – O de aproximadamente 130 °. Debido a que los orbitales π * en CO están vacíos y los del NO están ocupados individualmente, estos ligandos interactúan más fuertemente con Fe2 + que O2, en el que los orbitales π * del ligando neutro están doblemente ocupados.
Aunque el CO tiene una afinidad mucho mayor por un hemo ferroso que el O2 (en un factor de aproximadamente 25.000), la afinidad del CO por la desoxihemoglobina es solo unas 200 veces mayor que la del O2, lo que sugiere que algo en la proteína está disminuyendo su afinidad por el CO en un factor de aproximadamente 100. Tanto el CO como el NO se unen a los hemas ferrosos de forma lineal, con un ángulo Fe-C (N) -O de aproximadamente 180 °, y la diferencia en la geometría preferida de O2 y CO proporciona una explicación plausible de la diferencia de afinidades. Como se muestra en la figura 26.8.4 “Unión de O”, el grupo imidazol de la histidina distal está ubicado precisamente donde estaría el átomo de oxígeno del CO unido si la unidad Fe-C-O fuera lineal. En consecuencia, el CO no puede unirse al hemo de forma lineal; en cambio, se ve obligado a unirse en un modo doblado que es similar a la estructura preferida para la unidad Fe – O2. Esto da como resultado una disminución significativa en la afinidad del hemo por el CO, mientras que deja la afinidad por el O2 sin cambios, lo cual es importante porque el monóxido de carbono se produce continuamente en el cuerpo por degradación del ligando de porfirina (incluso en los no fumadores). En condiciones normales, el CO ocupa aproximadamente el 1% de los sitios hem en hemoglobina y mioglobina. Si la afinidad de la hemoglobina y la mioglobina por el CO fuera 100 veces mayor (debido a la ausencia de la histidina distal), esencialmente el 100% de los sitios del hemo estarían ocupados por CO y no se podría transportar oxígeno a los tejidos. La intoxicación grave por monóxido de carbono, que con frecuencia es mortal, tiene exactamente el mismo efecto. Por tanto, la función principal de la histidina distal parece ser disminuir la afinidad por el CO de la hemoglobina y la mioglobina para evitar el autoenvenenamiento por CO.
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